ISSN: 2155-952X

Biotecnología y Biomateriales

Acceso abierto
English Chinese Russian German French Japanese Portuguese Hindi Telugu Tamil

Nuestro grupo organiza más de 3000 Series de conferencias Eventos cada año en EE. UU., Europa y América. Asia con el apoyo de 1.000 sociedades científicas más y publica más de 700 Acceso abierto Revistas que contienen más de 50.000 personalidades eminentes, científicos de renombre como miembros del consejo editorial.

Revistas de acceso abierto que ganan más lectores y citas
700 revistas y 15 000 000 de lectores Cada revista obtiene más de 25 000 lectores

Políticas y ética de publicación
Indexado en
  • Índice Copérnico
  • Google Académico
  • sherpa romeo
  • Abrir puerta J
  • Revista GenámicaBuscar
  • Claves Académicas
  • InvestigaciónBiblia
  • Infraestructura Nacional del Conocimiento de China (CNKI)
  • Acceso a la Investigación Global en Línea en Agricultura (AGORA)
  • Biblioteca de revistas electrónicas
  • Búsqueda de referencia
  • Universidad Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • Catálogo en línea SWB
  • Biblioteca Virtual de Biología (vifabio)
  • publones
  • Fundación de Ginebra para la educación y la investigación médicas
  • Pub Europeo
  • ICMJE
Ver más
Enlaces útiles
Revistas de acceso abierto
Ver más
Comparte esta página

Abstracto

Evaluation of Molecular Perturbation of a Deuterated Protein by Temperature Factor Refinement in X-Ray Structural Analysis of High- Resolution Diffraction Data

Takuya Uemura, Akiko Kita and Yukio Morimoto

Structural analysis of deuterated proteins, which are essential for neutron protein crystallography, involves refinement of X-ray crystallographic data using atomic or molecular thermal stability factors. Analysis of high resolution (~0.9 Å) X-ray data can localize some of the hydrogen atoms in a protein molecule. Thermal stabilities and temperature factors are affected by some reasons; one of them is the masses of hydrogen and deuterium atoms. We propose a method to refine X-ray data, taking into account these effects, to show existence probability for deuterium in the protein. Thermal factors were calculated using several physical parameters, and the resultant values were fitted to the experimental thermal factors with high accuracy. This computational method can be applied to analyze and predict the hydrogen/deuterium exchanged states of protein crystals, even small crystals that are unsuitable for neutron crystallography.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado.
Revistas por tema
Revistas clínicas y médicas