ISSN: 2155-9872

Revista de técnicas analíticas y bioanalíticas

Acceso abierto
English Chinese Russian German French Japanese Portuguese Hindi Telugu Tamil

Nuestro grupo organiza más de 3000 Series de conferencias Eventos cada año en EE. UU., Europa y América. Asia con el apoyo de 1.000 sociedades científicas más y publica más de 700 Acceso abierto Revistas que contienen más de 50.000 personalidades eminentes, científicos de renombre como miembros del consejo editorial.

Revistas de acceso abierto que ganan más lectores y citas
700 revistas y 15 000 000 de lectores Cada revista obtiene más de 25 000 lectores

Políticas y ética de publicación
Indexado en
  • Índice de fuentes CAS (CASSI)
  • Índice Copérnico
  • Google Académico
  • sherpa romeo
  • Base de datos de revistas académicas
  • Abrir puerta J
  • Revista GenámicaBuscar
  • TOC de revistas
  • InvestigaciónBiblia
  • Infraestructura Nacional del Conocimiento de China (CNKI)
  • Directorio de publicaciones periódicas de Ulrich
  • Biblioteca de revistas electrónicas
  • Búsqueda de referencia
  • Directorio de indexación de revistas de investigación (DRJI)
  • Universidad Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • director académico
  • Catálogo en línea SWB
  • Biblioteca Virtual de Biología (vifabio)
  • publones
  • Pub Europeo
  • ICMJE
Ver más
Enlaces útiles
Revistas de acceso abierto
Ver más
Comparte esta página

Abstracto

Interplay between Peptide Length, Ionic Strength and pH in Electrophoretic eparations of Polyglutamate

Neeraja Venkateswaran, Joshua M Kogot and Sumita Pennathur

A fundamental study of peptide transport behavior provides information about length dependent transport and sequence structure relationships. In these highly accurate investigations of peptide electrokinetic properties and peptide conformations using a Micro-Electro-Mechanical Systems (MEMS)-fabricated capillary zone electrophoresis (CZE) platform, we demonstrate accurate and repeatable separations of polyglutamate peptides of two different lengths (10 and 20 amino acids). We investigate this separation phenomenon as a function of electrolyte concentration and ionic composition, counter-ion radius, ionic strength and pH. We report a length-dependent counter-ion species selectivity and enhanced separation at pH much higher than the pKa of the peptides that can aid in understanding the relationship between the function of biological peptides and their microenvironments. The ability of our platform to optimize separation resolution between very similar peptides is promising for distinguishing molecular characteristics of peptides and can contribute to resolving current challenges in peptidomics.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado.
Revistas por tema
Revistas clínicas y médicas