ISSN: 2155-6199

Revista de biorremediación y biodegradación

Acceso abierto

Nuestro grupo organiza más de 3000 Series de conferencias Eventos cada año en EE. UU., Europa y América. Asia con el apoyo de 1.000 sociedades científicas más y publica más de 700 Acceso abierto Revistas que contienen más de 50.000 personalidades eminentes, científicos de renombre como miembros del consejo editorial.

Revistas de acceso abierto que ganan más lectores y citas
700 revistas y 15 000 000 de lectores Cada revista obtiene más de 25 000 lectores

Indexado en
  • Índice de fuentes CAS (CASSI)
  • Índice Copérnico
  • Google Académico
  • sherpa romeo
  • Abrir puerta J
  • Revista GenámicaBuscar
  • Claves Académicas
  • TOC de revistas
  • InvestigaciónBiblia
  • Infraestructura Nacional del Conocimiento de China (CNKI)
  • Directorio de publicaciones periódicas de Ulrich
  • Acceso a la Investigación Global en Línea en Agricultura (AGORA)
  • Búsqueda de referencia
  • Universidad Hamdard
  • EBSCO AZ
  • OCLC-WorldCat
  • Catálogo en línea SWB
  • publones
  • Fundación de Ginebra para la educación y la investigación médicas
  • MIAR
  • ICMJE
Comparte esta página

Abstracto

Production, Purification and In-silico Characterization of Azoreductase Enzyme Azor1 KF803342 from Pluralibacter gergoviae Involved in Dye Degradation

Megha K Purohit and Piyush V Desai

Azo dyes are a wide spread class of poorly biodegradable industrial pollutants.The process of optimization of degradative potential is certainly a challenging task for its industrial applicability. In our current studies; we tried to understand whether azoreductases enzyme plays a significant role in textile dye degradation process.

Optimization of media for maximum degradation by response surface methodologywould certainly boost cleanup of dye pollutants. Further, getting insight into the azoreductase enzyme properties of the enzyme by purification and insilico approaches would allow us to know the structural and functional properties of enzyme. The azoreductase gene isolated from Pluralibacter gergoviae was amplified and sequenced; it showed partial homology to an azoreductase identified in Cronobacter sp. The identity of the enzyme was confirmed by sequencing of azoreductase gene. The nucleotide sequence of enzyme was submitted to Gene bank, accession number-KF803342. The structure of azoreductase was modeled having four FMN binding site. This research provides insight into the use of response surface methodology to rapidly optimize dye biodegradation parameters.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado.