ISSN: 2168-9652

Bioquímica y fisiología: acceso abierto

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Abstracto

Inhibición proteolítica en la regulación de las proteínas de unión al factor de crecimiento similar a la insulina en el cáncer de próstata

Catherine F. Yang, Rob Zakreski, Weixing Li, Xiaoyang Mou, Nikita Iltchenko y Barry S. Cooperman

Se cree que el antígeno prostático específico (PSA) , una serina proteasa, regula las acciones de las proteínas de la matriz extracelular, como la fibronectina y las proteínas de unión al factor de crecimiento similar a la insulina (IGFBP) , posibles factores implicados en la progresión tumoral y la metástasis. Se sintetizaron dos derivados de ésteres de fosfonato Cbz-(4-AmPhGly)p(OPh)2 (Inh I) y Cbz-(4-AmPhe)p(OPh)2 (Inh II), los primeros inhibidores basados ??en mecanismos para el PSA, utilizando la reacción de oxidación de Oleksyszyn, y se investigaron sus actividades inhibidoras sobre la escisión de la fibronectina (tanto humana como bovina) y las IGFBP. Para dilucidar el papel del PSA en el desarrollo y la progresión del cáncer de próstata, se ilustró claramente la regulación de la actividad del PSA en estos dos sustratos fisiológicos mediante la modulación de las concentraciones de inhibidores, es decir, las escisiones tanto de la fibronectina como de las IGFBP por el PSA se inhiben mediante ésteres de difenilfosfonato diseñados con una estructura específica, lo que es coherente con la supuesta degradación. Los datos de inhibición de dos derivados de ésteres de fosfonato sintéticos, como compuestos principales, facilitarán el desarrollo de inhibidores más específicos de la actividad del PSA, que probablemente modulen el control fisiológico del IGF en el crecimiento de células prostáticas humanas.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado.