Revista de Bioquímica y Biología Celular

Abstracto

Estructura y función de la alfa 1,3-glucanasa de Streptomyces thermodiastaticus HF3-3

El 1,3-glucano (mutan) es un homopolímero de glucosa insoluble en agua, directamente unido a α-1,3, que es el componente principal del polisacárido extracelular, que fue integrado a partir de la sacarosa por Streptococcus mutans mediante glicosiltransferasas (GTF), que son la causa de la placa dental en humanos. También se ha encontrado en parásitos como parte de la pared celular, fuente de carbono y factor destructor de crecimientos patógenos. Teniendo en cuenta esta base, nos hemos interesado en estudiar la α-1,3-glucanasa (mutanasa) que puede hidrolizar la responsabilidad α-1,3-glicosídica del α-1,3-glucano. En la investigación anterior se resolvió la sucesión corrosiva de amino de GH 87 ?-1,3-glucanasa de Streptomyces thermodiastaticus HF3-3 (Agl-ST2) que se clasificó como otro grupo de ?-1,3-glucanasa, compuesto de múltiples áreas que incluye el espacio restrictivo N-terminal, la familia 35 del módulo restrictivo de almidón (CBM35), el área sinérgica C-terminal y el área de discoidina (DS), individualmente. La correlación de Agl-ST2 con las proteínas relacionadas reveló una alta proximidad a la micodextranasa (85%), mientras que tuvo una baja homología con la ?-1,3-glucanasa conocida. En cualquier caso, las propiedades demostraron que Agl-ST2 tiene una ubicación con ?-1,3-glucanasa. Dado que Agl-ST1 se crea a partir de Agl-ST2 por truncamiento del área DS, Agl-ST1 tiene la misma multiárea que Agl-ST2 pero sin DS. En este estudio, para comprender la estructura y la capacidad de la región Agl-ST 1 y 2, determinamos la estructura y la capacidad de la región Agl-ST en la hidrólisis y la activación del α-1,3-glucano mediante el desarrollo de algunas cancelaciones de región y la transformación coordinada por sitio en la región sinérgica. Los resultados indicaron que la Agl-ST con una transformación coordinada por sitio en los depósitos de aminoácidos básicos tenía pocas actividades de hidrólisis del α-1,3-glucano, mientras que los catalizadores que carecían de espacio sinérgico tenían actividades restrictivas menores que el tipo salvaje.